2'30" 읽기
- 정상적인 단백질은 약 100-300개의 아미노산으로 구성
- 단백질의 3D 구조는 층별로 형성되는 여러 구조 수준으로 구성
- 아미노산의 소수성 측쇄가 단백질 내부에 모이고 친수성 사슬은 단백질 표면에 노출
- 처음 세 개의 구조 층은 단백질 접힘의 중추, 일부 단백질은 다른 접힌 아미노산 사슬과 융합해 복합체를 형성함으로써 4차 구조를 형성

아미노산 사슬에서 기능성 단백질로
여러 층의 구조가 올바른 단백질 접힘으로 이어진다.

단백질의 접힘은 단백질 백본에 있는 수소 원자의 단순한 결합으로 시작하여 아미노산 측쇄의 상호작용과 관련하여 빠르게 복잡해진다. 그러나 올바른 접기의 중요성을 이해하려면 이러한 기본 메커니즘을 이해하는 것이 중요하다. 

▲ 구조의 다른 층이 기본 접기를 구성한다. © ttsz / 게티 이미지

DNA에서 기능성 단백질로

단백질을 생산하기 위해 특정 단백질을 암호화하는 DNA 부분은 먼저 인간 세포의 세포핵에 있는 DNA 중합효소에 의해 읽혀지고 mRNA로 전사된다. 이 전령 RNA는 세포핵에서 세포 혈장으로 단백질의 구성 지침에 대한 정보를 전달하는 DNA 사본이다. 리보솜은 이미 mRNA를 읽고 매우 특정한 순서로 서로 다른 아미노산을 연결해 이러한 구축 지침에 따라 사슬을 형성하여 단백질을 생산하는 세포 혈장에서 기다리고 있다.

정상적인 단백질은 약 100-300개의 아미노산으로 구성돼 있다.
이를 위해 20가지 다른 아미노산을 사용할 수 있으며, 각각은 구조가 다르고 단백질에 대해 다른 특정 기능을 수행할 수 있다. 그러나 그들은 올바른 공간 배열을 가정한 후에만 이러한 기능을 수행할 수 있다. 이에 필요한 접힘 과정은 아미노산 사슬이 리보솜에서 여전히 합성되는 동안 세포 혈장에서도 발생한다.

첫째, 단백질 백본의 분자는 상호 작용한다.
단백질의 3D 구조는 층별로 형성되는 여러 구조 수준으로 구성된다. 처음에는 1차 구조를 형성하는 아미노산 사슬이 있다. 아미노산은 완성된 단백질에서 소위 "백본"을 형성하는 특수 결합을 통해 서로 연결된다.

아미노산 사슬이 여전히 리보솜에서 합성되는 동안 두 번째 층의 구조인 2차 구조는 이미 시작 부분, 즉 첫 번째 연결된 아미노산에서 접혀 있다. 여기에는 백본을 구성하는 아미노산 분자 간의 수소 결합 형태의 초기 상호 작용이 포함된다.

이러한 결합의 위치와 배열에 따라 아미노산 사슬은 알파 나선이라고도 하는 나선으로 형성되거나 베타 시트인 아코디언처럼 접힌 평평한 디스크로 만들어진다. 이러한 2차 구조의 배열과 구성은 각 단백질에 따라 다르다.

▲ 산소 운반 분자 헤모글로빈은 4개의 소단위로 구성된 4차 구조를 가지고 있다. © Zephyris/ CC-by-sa 3.0

각 아미노산에는 제자리가 있다.

3차 구조는 아미노산 사슬의 2차 구조 사이의 추가 분자 결합 세트에 의해 형성된다. 이러한 결합 중 일부는 2차 구조의 수소 결합보다 더 강하고 질소 또는 황과 같은 원자에 의해 형성된다.

소수성(즉, 발수성) 상호작용은 단백질의 3차 구조에 특히 중요하다. 유사한 화학적 환경을 선호하는 아미노산 사슬의 일부(이 경우 물이 없는 환경)는 다른 부분보다 서로 더 많이 상호작용한다.

그 결과, 아미노산의 소수성 측쇄가 단백질 내부에 모여 있는 반면, 친수성(즉, 물을 좋아하는) 사슬은 단백질 표면에 노출되어 물 분자와 상호 작용할 수 있다.

이 처음 세 개의 구조 층은 단백질 접힘의 중추다. 일부 단백질은 또한 다른 접힌 아미노산 사슬과 융합하여 복합체를 형성함으로써 4차 구조를 형성한다. 예를 들어, 혈액에서 산소를 운반하는 역할을 하는 헤모글로빈은 4개의 하위단위로 구성된다. (계속)

[더사이언스플러스=문광주 기자]

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